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プロテアーゼ、Wikipedia / CC BY SA 3.0 #ペプチダーゼ#酵素#EC_3.4 TEV プロテアーゼの構造。 基質とのペプチド結合は黒で、触媒残基は赤で示されています。 (PDB 1LVB) プロテアーゼは、タンパク質をより小さなポリペプチドまたは単一のアミノ酸に分解するのを触媒する (加速する) 加水分解酵素の総称です。 ペプチダーゼまたはプロテイナーゼとも呼ばれます。 それらは、加水分解によってタンパク質内のペプチド結合を切断します。加水分解では、水が反応して結合を切断します。 プロテアーゼは、摂取されたタンパク質の消化、タンパク質異化作用 (古いタンパク質の分解)、細胞シグナル伝達など、多くの生物学的機能に関与しています。 プロテアーゼなどの追加の補助メカニズムがなければ、タンパク質分解は非常に遅い反応であり、数百年かかります. プロテアーゼは、植物、動物、細菌、古細菌、ウイルスなど、あらゆる形態の生物に見られます。 それらは独立して収束的に進化しており、異なるクラスのプロテアーゼは、まったく異なる触媒メカニズムによって同じ反応を実行できます。 プロテアーゼは、大きく 7 つのグループに分類されます。 プロテアーゼは、1993 年にその進化的関係に基づいて 84 のファミリーに最初にグループ化され、セリン プロテアーゼ、システイン プロテアーゼ、アスパラギン プロテアーゼ、メタロプロテアーゼの 4 つの触媒タイプに分類されました。 スレオニンプロテアーゼとグルタミンプロテアーゼは、それぞれ 1995 年と 2004 年まで記載されていませんでした。 ペプチド結合切断のメカニズムは、システインおよびスレオニンを含むアミノ酸残基 (プロテアーゼ) または水分子 (アスパラギン酸、メタロプロテアーゼ、酸プロテアーゼ) による攻撃に対して、ペプチドのカルボキシル基を求核性にすることです。 求核試薬を作成する 1 つの方法は、求核試薬としてセリン、システイン、またはスレオニンを活性化するためにヒスチジン残基を使用する触媒トライアドです。 ただし、求核剤クラスはさまざまなスーパーファミリーで収束進化を遂げており、一部のスーパーファミリーは複数の異なる求核剤への分岐進化を示しているため、これは進化グループではありません。 ペプチドリアーゼ 2011 年に、7 番目の触媒タイプのタンパク質分解酵素であるアスパラギン ペプチドリアーゼが報告されました。 そのタンパク質分解メカニズムは、加水分解ではなく脱離反応による珍しいものです。 この反応では、触媒アスパラギンは、適切な条件下でタンパク質のアスパラギン残基で切断される環状化学構造を形成します。 それらの根本的に異なるメカニズムを考えると、ペプチダーゼへのそれらの包含は議論の余地があります. プロテアーゼの進化的スーパーファミリーの最新の分類は、MEROPS データベースにあります。 このデータベースでは、プロテアーゼはまず構造、メカニズム、および触媒残基の順序に基づいて「クラン」(タンパク質のスーパーファミリー) によってグループ化されます (たとえば、P が求核ファミリーに属する PA クラン)。 混合）。 各「クラン」内で、プロテアーゼは、配列の類似性に基づいてファミリーにグループ分けされます (例えば、PA クラン内の S1 および C3 ファミリー)。 各ファミリーには、S1 ファミリー内のトリプシン、エラスターゼ、トロンビン、ストレプトグリシンなど、数百の関連プロテアーゼが含まれる場合があります。 現在、50 を超える氏族が知られており、それぞれがタンパク質分解の独立した進化的起源を表しています。 プロテアーゼは、活性を発揮する最適な pH によって分類されることもあります。 タンパク質分解に使用される 2 つの加水分解メカニズムの比較。 黒が酵素、赤が基質タンパク質、青が水。 上のパネルは、酵素が酸を使用して水を分極し、次に基質を加水分解するワンステップの加水分解を示しています。 下のパネルは、酵素内の残基が活性化されて求核試薬 (Nu) として機能し、基質を攻撃する 2 段階の加水分解を示しています。 これにより、酵素が基質のN末端半分に共有結合した中間体が形成されます。 2 番目のステップでは、水を活性化してこの中間体を加水分解し、触媒作用を完了します。 他の酵素残基（図示せず）は、水素を供与および受容して、反応メカニズムに沿った電荷蓄積を静電的に安定化します。 プロテアーゼは、アミノ酸残基をつなぐペプチド結合を切断することにより、長いタンパク質鎖を短い断片に消化することに関与しています。 今日、エキソペプチダーゼとエンド…
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