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セリン, by Wikipedia / CC BY SA 3.0 #タンパク質を構成するアミノ酸#糖原性アミノ酸#NMDA受容体アゴニスト セリンはアミノ酸の1つで、アミノ酸構造の側鎖がヒドロキシメチル基(-CH2OH)になっています。 SerまたはSと略され、IUPAC命名法によると2-アミノ-3-ヒドロキシプロピオン酸です。 それは1865年にセリシン(絹に見られるタンパク質の一種)の加水分解物から最初に単離され、絹のラテン語であるsericumにちなんで名付けられました. 構造は 1902 年に明らかにされました。極性の非荷電側鎖アミノ酸に分類され、グリシンから生成できるため非必須アミノ酸です。 糖原性があります。 酵素の活性中心で求核試薬として機能する可能性があります。 また、多くの生物で生合成され、タンパク質を構成する要素の 1 つでもあります。 以前は哺乳類の組織には存在しないと考えられていましたが、現在では哺乳類の脳組織に存在する内因性物質であることがわかっています。 生体内では、解糖中間体である3-ホスホグリセリン酸がホスホグリセリン酸デヒドロゲナーゼ(EC 1.1.1.95)に変換され、ホスホセリンアミノトランスフェラーゼ(EC 2.6.1.52)、ホスホセリンホスファターゼ(EC 3.1.3.3)の作用により合成される関係にあります。グリシンと可逆的に相互変換されます。 プリン、ピリミジン、システイン、および(細菌では)トリプトファンの生合成に関与するため、代謝において重要です。 酵素の部分構造に含まれ、重要な役割を果たしています。 キモトリプシンやトリプシンなどの多くの酵素の活性中心に存在することが示されています。 いわゆる神経剤や殺虫剤は、アセチルコリンエステラーゼの活性中心にあるセリン残基に結合し、酵素反応を阻害することで毒性を示すことが知られています。 神経伝達物質のアセチルコリンがその役割を終えると、アセチルコリンエステラーゼはすぐにそれを破壊し、その活動を失います. 死に至る。 タンパク質成分として、側鎖の水酸基とグリコシド結合を形成する特徴があります。 これは、糖尿病の症状を説明するときに必要になる場合があります。 真核生物のシグナル伝達中にキナーゼによってリン酸化される 3 つのアミノ酸残基の 1 つ。 リン酸化されたセリン残基はホスホセリンと呼ばれます。 セリンプロテアーゼは代表的なタンパク質分解酵素です。

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